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Text File  |  1995-03-04  |  2.9 KB  |  61 lines
  1. ********************************************************
  2. * Glycosyl hydrolases family 11 active site signatures *
  3. ********************************************************
  4.  
  5. The microbial degradation  of cellulose and  xylans requires  several types of
  6. enzymes such as endoglucanases (EC 3.2.1.4),  cellobiohydrolases (EC 3.2.1.91)
  7. (exoglucanases), or xylanases (EC 3.2.1.8) [1,2].  Fungi and bacteria produces
  8. a spectrum of cellulolytic  enzymes (cellulases)  and  xylanases which, on the
  9. basis of sequence similarities,  can be classified into families. One of these
  10. families is known as the cellulase family G [3] or as  the glycosyl hydrolases
  11. family 11 [4].  The enzymes which are currently known to belong to this family
  12. are listed below.
  13.  
  14.  - Aspergillus awamori xylanase C (xynC).
  15.  - Bacillus circulans, pumilus, and subtilis xylanase (xynA).
  16.  - Clostridium acetobutylicum xylanase (xynB).
  17.  - Clostridium stercorarium xylanase A (xynA).
  18.  - Fibrobacter  succinogenes  xylanase C (xynC) which consist of two catalytic
  19.    domains that both belong to family 10.
  20.  - Neocallimastix patriciarum xylanase A (xynA).
  21.  - Ruminococcus flavefaciens bifunctional xylanase XYLA (xynA).  This  protein
  22.    consists of  three  domains: a N-terminal xylanase  catalytic  domain  that
  23.    belongs to family 11 of glycosyl hydrolases; a  central domain  composed of
  24.    short repeats  of Gln, Asn an Trp,  and  a  C-terminal  xylanase  catalytic
  25.    domain that belongs to family 10 of glycosyl hydrolases.
  26.  - Schizophyllum commune xylanase A.
  27.  - Streptomyces lividans xylanases B (xlnB) and C (xlnC).
  28.  - Trichoderma reesei xylanases I and II.
  29.  
  30. Two of the conserved regions in  these enzymes  are  centered on glutamic acid
  31. residues which have both  been shown [5], in Bacillus pumilis xylanase,  to be
  32. necessary  for  catalytic activity.  We  have  used  both regions as signature
  33. patterns.
  34.  
  35. -Consensus pattern: [PS]-[LQ]-x-E-Y-Y-[LIVM](2)-[DE]-x-[FYWHN]
  36.                     [E is an active site residue]
  37. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  38. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  39.  
  40. -Consensus pattern: [LIVMF]-x(2)-E-[AG]-[YWG]-[QRFGS]-[SG]-[SAN]-G-x-[SA]
  41.                     [E is an active site residue]
  42. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  43. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  44.  
  45. -Expert(s) to contact by email: Henrissat B.
  46.                                 bernie@cermav.grenet.fr
  47.  
  48. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  49.  
  50. [ 1] Beguin P.
  51.      Annu. Rev. Microbiol. 44:219-248(1990).
  52. [ 2] Gilkes N.R., Henrissat B., Kilburn D.G., Miller R.C. Jr., Warren R.A.J.
  53.      Microbiol. Rev. 55:303-315(1991).
  54. [ 3] Henrissat B., Claeyssens M., Tomme P., Lemesle L., Mornon J.P.
  55.      Gene 81:83-95(1991).
  56. [ 4] Henrissat B.
  57.      Biochem. J. 280:309-316(1991).
  58. [ 5] Ko E.P., Akatsuka H., Moriyama H., Shinmyo A., Hata Y., Katsube Y.,
  59.      Urabe I., Okada H.
  60.      Biochem. J. 288:117-121(1992).
  61.